5.-+Conclusiones

__**CONCLUSIONES AIDA:**__
-- algo elaboradas. Hay que concretar más, pero bien.
 * Hemos **caracterizado un transportador ABC procariota**, con las siguientes subunidades funcionales:
 * El gen //DR_2283// codifica la **subunidad permeasa** con 6 dominios transmembrana (según estudios contrastados) y un posible péptido señal.
 * El gen //DR_2284// codifica la **subunidad ATPasa** con dominios muy conservados típicos de proteínas ABC (unión a ATP) y el dominio C-loop.
 * Ambos genes están codificados en el genoma de D.radiodurans formando un **operón génico**. De esta forma, responden al **mismo promotor** el cual se encuentra **upstream al locus //DR_2284//**.
 * Una de las hipótesis que planteamos para la proteína //Q9RS44_DEIRA// es que, según su estructura 3D predicha, parece ser que posee **6 dominios trasmembrana**. De esta forma, habría un **procesamiento previo** de la proteína hasta lograr la conformación madura, proceso en el que podría intervenir el péptido señal encontrado.
 * Otra hipótesis para la proteína //Q9RS43_DEIRA// es que posee una **región con carga negativa muy conservada** que podría estar implicada en la **unión** a iones metálicos positivos (probablemente iones de Mn).
 * **Hipótesis de interacción**. Estas proteínas presentan regiones conservadas de aminoácidos positivos, en un caso y de negativos en el otro. Por estudio de la estructura 3D obtenida parece ser que estas regiones serían las zonas de interacción entre ambas proteínas. De esta forma, la estructura completa del transportador ABC sería similar a la del transportador modelo ABC de H. influenziae, presentando **4 subunidades**, con dos proteínas idénticas tipo transmembrana y otras dos iguales del tipo ATPasa.

__**Conclusiones Claudia**__


 * El locus que escogimos para el trabajo, DR_2283, codifica para una proteína permeasa.
 * Ésta forma parte de un sistema transportador procariota de tipo ABC.
 * Le predecimos unos 6 dominios transmembrana a la permeasa ( hemos obtenido 6 y 7, pero la bibliografía hace que nos decantemos por 6)
 * De acuerdo a su papel como proteína de membrana, presenta un péptido señal.
 * El locus adyacente, DR_2284, codifica para una proteína de unión a ATP característica de los transportadores ABC.
 * Además, contiene una región negativa muy conservada que podría ser la que interaccione con los iones metálicos.
 * Ambos locus están bajo el control de un promotor procariota con sus correspondientes secuencias consenso.
 * Por homología con otros transportadores y resultados de la estructura 3D y los alineamientos (en los que se conserva una región con carga positiva en una proteína y otra con carga negativa en la otra), proponemos un modelo de interacción de dos homodímeros para formar una estructura tetramérica que constituiría el transportador activo.

-- bien

__**Conclusiones Pablo:**__ Las conclusiones principales que se han obtenido a la finalización del trabajo son: -- bien. Falta conclusión modelo de estructura cuaternaria
 * 1) El gen //DR_2283//, centro del estudio, codifica una **proteína transmembrana** denominada Q9RS44_DEIRA.
 * 2) La proteína Q9RS44_DEIRA consta de **seis dominios transmembrana** (en su forma madura), y resulta ser la **subunidad permeasa** de un complejo ABC de transporte de manganeso.
 * 3) El complejo ABC, además de por el producto de //DR_2283// (proteína Q9RS44_DEIRA), se compone también del producto del **gen //DR_2284//** (proteína Q9RS43_DEIRA). Se propone una conformación del complejo de tipo homodímero, similar al citado de //H. influenziae//.
 * 4) La proteína Q9RS43_DEIRA presenta un **dominio de unión a ATP** (P-loop) y otro dominio de alta conservación en los transportadores ABC denominado **C-loop**.
 * 5) Tanto //DR_2283// como //DR_2284// se transcriben a partir de un mismo promotor, por lo que forman parte de **un único operón génico**.
 * 6) El gen //DR_2283// incluye en su secuencia primaria un **péptido señal**, que presumiblemente dirige a la proteína resultante a la membrana. Como hipótesis, en este sentido, se postula que el procesamiento proteolítico de este péptido resulta en la eliminación de un séptimo dominio transmembrana.