6.-+Frecuencias+aminoacídicas


 * Tabla 5.** Frecuencias aminoacídicas para la proteína Q9RS44_DEIRA obtenidas con el programa de Perl realizado en clase. Se destacan en azul los aminoácidos con carga negativa, en rojo los que poseen carga positiva, en amarillo los hidrófobos y en verde los hidrófilos.

Ok, muy bien
 * ==**AIDA: Discusión frecuencias aminoacídicas de** Q9RS44_DEIRA (tabla 5):==
 * 1) En primer lugar se **observa lo esperado (lo esperado es lo que ponéis como frecuencia relativa?):** aminoácidos frecuentes como Leu, Ala, Gly y Val aparecen en alto porcentaje, siendo leucina el mayoritario.
 * 2) Al tratarse de una proteína con varias regiones **transmembrana** se esperan gran cantidad de **aminoácidos** **apolares**. Si observamos los porcentajes parece que esto no se cumple del todo, pero lo interesante es lo mencionado en el trabajo: la presencia de **regiones** **apolares** (transmembrana).
 * 3) A la hora de la observación de las frecuencias de los aminoácidos esperados para las **hélices** **alfa** (MALEK), tampoco vamos a encontrar una correspondencia total, pero a grandes rasgos sí que se encuentran estos aminoácidos en cantidades considerables.
 * 4) La presencia de **8** **prolinas** puede ser destacable ya que en la proteína las cadenas se tienen que doblar para formar los dominios transmembrana.
 * 5) Al sólo poseer una **cisteína**,, la proteína no va a presentar apenas puentes disulfuro. bueno, ninguno, no?
 * 6) Se podría decir que es interesante también la cantidad considerable de **serinas** (7%) y **treoninas** (6,7%), ya que son aminoácidos que suelen estar implicados en procesos de **señalización** celular (glicosilables o fosforilables). Como la proteína forma parte de un transportador, estos aminoácidos pueden estar implicados en transducción de señales.
 * ==== **Claudia ** ====
 * [[image:caralimón.PNG]]//**__Discusión de los resultados de la tabla 5__**//

Lo primero que observamos es que los aminoácidos mayoritarios son los hidrófobos, con valores que alcanzan hasta un 21,27 % en el caso de la leucina. Esto es muy lógico, habida cuenta de que estamos ante una proteína permeasa, de la cual gran parte de su secuencia constituye alfa-hélices que atraviesan la membrana.

La glicina alcanza porcentajes que van mano a mano con los de los aminoácidos hidrofóbicos, con un 10,07%. No obstante, al tratarse de un aminoácido muy pequeño, y asimismo, frecuente, no interfiere con el hecho de que gran parte de la proteína sea transmembrana. Además, también puede encontrarse en los giros de las hélices, junto con la prolina. De este último tenemos 8 en nuestra secuencia, lo que correlaciona medianamente bien con los giros de la proteína.

Las frecuencias de los aminoácidos con carga (tanto positiva como negativa) son bastante bajas, pero hay que considerar que suelen jugar papeles importantes en los mecanismos de unión a sustratos y catálisis en las proteínas, por lo que su escasez radica también en su especificidad.

La presencia de una sola císteina me hace concluir que no existen puentes disulfuro en la proteína, razón por la cual las interacciones de ésta con otros péptidos en principio deben ser de otra naturaleza, como por ejemplo de tipo electrostático, tal y como proponemos en nuestro modelo.

Por último, el número de serinas y treoninas, que son aminoácidos susceptibles de ser modificados (por fosforilación, glicosilación, etc), es también remarcable. Creo que tampoco es de extrañar, ya que nuestra proteína debe ser regulada a través de distintos mecanismos, y su estructura puede estar condicionada también en parte por dichas modificaciones.

Ok, bien. (lo digo por los personajes Monkey ;-)

__**Pablo. Discusión de los resultados de frecuencias aminoacídicas:**__ Las conclusiones generales que pueden extraerse de la composición aminoacídica del gen //DR_2283// (tabla 5) se resumen en: Bien
 * 1) Proporcionalmente al número de residuos, se tiene una mayor cantidad de **aminoácidos hidrófobos** que de **hidrófilos**. Esto es lógico, ya que, como se concluye de los distintos métodos bioinformáticos llevados a cabo en el trabajo, la proteína se encuentra en su gran mayoría embebida en la membrana, actuando de permeasa.
 * 2) Una segunda apreciación general para la distribución de los aminoácidos en cuanto a sus características es la baja frecuencia de **residuos negativos o positivos**; este hecho también refuerza la idea de que la proteína es exclusivamente transmembrana, y no tiene motivos ni uniones especiales a ningún ligando.
 * 3) Como característica general de las hélices alfa (en las cuales se basa el esqueleto mayoritario de Q9RS44_DEIRA), se conoce que son **frecuentes los aminoácidos Met, Ala, Ley, Glu y Ly**s; por el contrario, suelen ser **deficientes de Pro, Gly, Tyr y Ser**. En la proteína que nos ocupa, se cumple la gran cantidad de alanina y leucina, así como la baja proporción de prolina y tirosina. Para el resto de aminoácidos, la tendencia de aparición no está tan clara. Lo comentado es válido únicamente, y de forma general, para las hélices transmembrana, si bien Q9RS44_DEIRA no solo se compone de éstas.
 * 4) El residuo más abundante es la **leucina**, lo que es esperable, puesto que se trata de un aminoácido pequeño, algo hidrofóbico y que no da características especiales a la cadena. Por tanto, es un aminoácido muy usual, que no da información adicional al encontrarlo en la secuencia primaria de una proteína.
 * 5) En proporción media dentro de la frecuencia aminoacídica de //DR_2283// se encuentran la **serina** y la **treonina**. Éstos son aminoácidos capaces de glicosilarse y de fosforilarse, y están implicados en señalización celular. La zona extracelular de esta proteína transmembrana puede tener que ser capaz de recibir señales (cantidad de manganeso extracelular, por ejemplo) por estos dos métodos, así como la zona intracelular (cuándo es necesario el transporte del manganeso, etc).
 * 6) La aparición de una única **cisteína** en la secuencia no es de extrañar; en casi todas las ocasiones que aparece este aminoácido en una cadena proteica se encuentra formando puentes disulfuro, por lo que suele formar parte de ellas en muy pocas ocasiones.
 * 7) Otros aminoácidos con baja frecuencia también son la **lisina** y el **triptófano**. Ambos tienen funciones o características muy específicas dentro de una secuencia proteica, y si éstas no son necesarias no es común su aparición. En concreto, la lisina es acetilable y el triptófano ocupa mucho volumen e implica muchos enlaces.